Трипсин
Синонимы: Cocoonase; Parenzyme; Parenzymol; Pseudotrypsin.
Молекулярная формула: C6H15O12P3
Молекулярный вес: 372.10
CAS Регистрационный номер: 9002-07-7
Температура плавления: 115 ºC
Внешний вид: субстанция трипсина — это кристаллический порошок от почти белого до светло-коричневого.
Безопасность: при сгорании выделяются токсичные пары углекислого газа / угарного газа и оксиды азота (NO x).
Условия хранения: хранить в прохладном, хорошо проветриваемом помещении. Держать контейнер плотно закрытым. Хранить под аргоном при -20 ° C только в оригинальной упаковке.
Биосинтез: трипсин образуется в тонкой кишке, когда активируется его проферментная форма — трипсиноген, вырабатываемый поджелудочной железой. Трипсин расщепляет пептидные цепи в основном на карбоксильной стороне аминокислот лизина или аргинина. Используется для многочисленных биотехнологических процессов.
Описание: трипсин является членом семейства сериновых протеаз S1. Он состоит из одноцепочечного полипептида из 223 аминокислотных остатков. Нативная форма трипсина упоминается как β-трипсин. Аутолиз β-трипсина (который расщепляется по Lys131-Ser132 в бычьей последовательности) приводит к α-трипсину, удерживаемому вместе дисульфидными мостиками. Активный сайт аминокислотных остатков трипсина включает His46 и Ser1.
Действие: трипсиноген, проферментная (зимоген) форма трипсина, вырабатывается в ацинарных экзокринных клетках поджелудочной железы. Три изоформы выводятся из поджелудочной железы человека. Катионная и анионная формы являются преобладающими изоформами человека. Устойчивый к ингибитору мезотрипсиноген обнаруживается только в следовых количествах. Проэнзим активируется после того, как он достигает просвета тонкой кишки. Энтерокиназа активирует панкреатический трипсиноген до трипсина путем гидролиза гексапептида (для бычьего трипсина по пептидной связи Lys6 — Ile7) с конца NH2. Бычий трипсиноген состоит из одной полипептидной цепи из 229 аминокислот и поперечно связан шестью дисульфидными мостиками. Трипсин может автокаталитически активировать больше трипсиногена в трипсин.
Трипсин расщепляет пептиды на С-концевой стороне аминокислотных остатков лизина и аргинина. Скорость гидролиза медленнее, если кислотный остаток находится по обе стороны от места расщепления. Не происходит расщепления совсем, если пролиновый остаток находится на карбоксильной стороне места расщепления.
Биологическая функция трипсина: трипсин играет важную роль в гидролизе и всасывании белка у млекопитающих. При преобразовании из его зимогена трипсиногена трипсин доступен в форме активной пептидгидролазы для расщепления пептидных цепей, главным образом на карбоксильной стороне аминокислот лизина или аргинина. Трипсин содержит нуклеофильный остаток Ser в активном центре фермента, который атакует карбонильную часть пептидной связи субстрата с образованием промежуточного звена ацил-фермента 1. Эта нуклеофильная атака облегчается каталитической триадой, состоящей из гистидина-57, аспартата-102 и серин-195. Трипсин также содержит оксианионное отверстие, которое стабилизирует отрицательный заряд на карбонильном атоме кислорода, образованном в результате расщепления пептидных связей.
Использование: трипсин, представляя собой сериновую протеазу, широко применяется в биофармацевтическом производстве для специфического расщепления С-конца аргинина и лизина в пептидных цепях. Субстанцию трипсина используют в производстве биологических и фармацевтических препаратов, как правило изолированного от тканей животных, и подвергают строгому контролю.
Лекарственные формы трипсина получают из очищенных экстрактов поджелудочной железы свиньи или быка. Они предназначены для облегчения пищеварения при пероральном введении.
Компания «Аналитуниверсал» предлагает купить субстанцию трипсина различной концентрации (согласно спецификациям) и необходимого количества. Заказать и купить сырье можно на сайте analytuniversal.ru или по телефонам +7(985)3060776, +7(910)4749031.